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Hierro: fuentes y requerimientos

Aunque el hierro (Fe) se encuentra en casi todos los alimentos, la mayor parte de ellos sólo contiene una pequeña cantidad. El contenido de Fe de las frutas y los productos lácteos es ínfimo, mientras que algunas verduras y cereales (p. ej., la avena arrollada, 4,6 mg/100 g) pueden representar fuentes bastante adecuadas. En los cereales la concentración de Fe disminuye a medida que avanza el refinamiento: el contenido de este ión en la harina blanca representa sólo una tercera parte de su concentración en la harina integral. Aunque la mioglobina posee Fe, los productos derivados de la carne no necesariamente son fuentes adecuadas de esta sustancia. La carne sólo contiene alrededor de 2 mg/100 g; el hígado porcino es una excepción (hasta 15 mg/100 g).

Cuando se evalúa el contenido de Fe de los alimentos siempre se tiene en cuenta su disponibilidad. La siguiente afirmación se aplica en forma general: el Fe unido al hemo procedente de productos de origen animal posee mayor disponibilidad y su absorción es bastante independiente de los demás componentes del alimento. La tasa de absorción oscila entre 10 y 25%. El Fe no unido con hemo se absorbe en forma mucho menos adecuada (3-8%) y su disponibilidad depende en gran medida de los demás componentes del alimento: por ejemplo, la ingestión simultánea de 75 mg de ácido ascòrbico puede aumentar la tasa de absorción cuatro veces. Todos los compuestos que forman complejos disminuyen su disponibilidad; esto también se asocia con la presencia de sales de Ca o fibras.

El consumo dietético de referencia (DRI)es de 10 mg/día en los hombres y de 18 mg/día en las mujeres premenopáusicas. La ingesta real en los hombres es bastante superior a los requerimientos (entre 16 y 18 mg/d) y bastante menor que el DRI en las mujeres (12 mg/d).

Durante el embarazo los requerimientos aumentan con rapidez. En consecuencia, el DRI para las mujeres embarazadas es de 27 mg de Fe/d. Si se tiene en cuenta la ingesta mediana real de 11 mg/d, parece poco realista esperar que este nivel de ingesta sólo provenga de los alimentos. Esta es la razón por la cual desde hace varias décadas se indican suplementos de Fe preventivos a las mujeres embarazadas. Muchos hallazgos contraindican esta práctica: por ejemplo, la incidencia de hipertensión gestacional se relaciona con la concentración de hemoglobina (Hb). Ciertas evidencias recientes indican que el consumo de grandes cantidades de hierro podría inducir la formación de radicales libres en varios tejidos. Los efectos de las fibras en la prevención del cáncer podrían basarse en su capacidad de fijar Fe y de esta manera reducir la concentración de átomos de Fe libres en el colon. El hecho de que la tasa de absorción aumente muchas veces cuando disminuye el consumo de Fe arroja dudas sobre los fundamentos de la administración de suplementos con este ión.

No obstante, no se puede negar que millones de personas en todo el mundo manifiestan síntomas clínicos de deficiencia de Fe

Los primeros síntomas son las modificaciones de las mucosas bucal y esofágica. Algunas manifestaciones, como por ejemplo cefalea, vértigo o cansancio, suelen atribuirse a una deficiencia subclínica de Fe. Cuando se confirma la anemia hipocrómica característica debido al descenso de la concentración sanguínea de Fe y de Hb se puede afirmar el compromiso de la termorregulación (sensación de frío), el sistema nervioso simpático, el tiroides y el sistema inmunitario. La anemia puede manifestarse como alteraciones del desarrollo mental y problemas de conducta, sobre todo en los niños.

El nivel de máximo consumo tolerable en los adultos es de 45 mg/d y cuando se supera este valor comienzan a manifestarse síntomas digestivos.

Funciones.

Las funciones bioquímicas del hierro (Fe) pueden dividirse en tres clases: transporte y almacenamiento del oxígeno, transporte de electrones y oxidación enzimática y reacciones reductoras.

El oxígeno (02) que proviene del ambiente (pulmones) es transportado para ser empleado por las oxidasas celulares y para ello el 02 se une en forma reversible con el átomo de Fe central de un anillo de porfirina. La aminolevulinato sintasa es la enzima limitante en la vía de síntesis de la porfirina. Como su vida media es muy corta (80 minutos), su regulación se produce a nivel de la transcripción: el hemo libre inhibe la biosín- tesis de esta enzima. El hemo también inhibe a la ferroquelatasa, una enzima necesaria para su unión con el Fe. Por otro lado, el hemo libre estimula la síntesis de las cadenas polipeptídicas de la hemoglobina (2 a, 2 (5). Esta retroalimentación reguladora asegura la homeostasis del sustrato para la síntesis de hemoglobina. Si la disponibilidad de Fe procedente de la ferritina, de la transferrina o de ambas se convierte en el factor limitante, se reduce la eritropoyesis y se produce anemia.

La mioglobina acumulada en el citoplasma de las células musculares también contiene hemo pero con una sola cadena poli- peptídica. Este compuesto facilita la transferencia de 02 desde los eritrocitos presentes en los capilares hacia el citoplasma y las mitocondrias. Cuando se produce una deficiencia de Fe la concentración de mioglobina se reduce en forma significativa y se convierte en un factor limitante de las contracciones musculares, que revelan una dependencia elevada del 02.

La cadena de transporte de electrones presente en la membrana mitocondrial interna transfiere electrones hacia el 02. Esta cadena está compuesta por tres complejos enzimáticos adheridos con firmeza y dos moléculas transportadoras móviles, la ubiquinona y el citocromo C. En total intervienen 40 proteínas diferentes en este proceso.

Hay muchas enzimas que oxidan y reducen sustratos y emplean Fe para la transferencia de electrones. Por ejemplo, las oxidorreductasas catalizan la oxidación de los aldehidos o los sulfitos inorgánicos. Las aminoácido monooxigenasas que forman parte del grupo de las monooxigenasas- son necesarias para la síntesis de 5-OH-triptófano y L-dopa, ambos precursores de neurotransmisores del sistema nervioso central. Entre las monooxigenasas también se puede mencionar la familia del citocromo P450, compuesta por un conjunto de enzimas con escasa especificidad por el sustrato y que participan en centenares de reacciones. Entre las dioxigenasas, las amino dioxigenasas y las aminoácido dioxigenasas intervienen en la síntesis de L-carnitina y en la degradación de varios aminoácidos. Todas las peroxidasas contienen Fe excepto la glutatión peroxidasa. Las óxido nitroso (NO) sintasas también forman parte de las dioxigenasas. De acuerdo con los conocimientos actuales hay por lo menos dos isoformas que contienen Fe hemo; también pueden hallarse otros centros catalíticos que contienen Fe no unido con hemo.

No todas las reacciones dependientes del Fe son afectadas de la misma manera cuando se produce una deficiencia de este ion. Cuando el aporte insuficiente no puede compensarse con el aumento de la absorción o la estimulación del reciclado, lo primero que se observa es el vaciamiento de los depósitos. A continuación se produce una reducción de la eritropoyesis. Sólo después de este evento se compromete la actividad de las enzimas dependientes del Fe.


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